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Aminoácido

Aminoácido

Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH₂-) libres. Pueden expresarse en general por NH₂-CHR-COOH, siendo R un radical característico para cada ácido. Químicamente son muy variados. Los hay que forman proteínas (proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono asimétrico denominado alfa. Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos que se denominan aminoácidos esenciales, los que poseen especial importancia porque son los que el cuerpo humano requiere para construir las proteínas, que constituyen la base de los distintos tejidos. Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. Los que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano deben ser ingeridos en los alimentos. No hacerlo limita el desarrollo del cuerpo, ya que este no es capaz de reponer las células de los tejidos que mueren o de crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Algunos aminoácidos esenciales son la Lisina, la Metionina y el Triptófano.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general alafa proteinogénica de un aminoácido es: COOH | H-C-R | NH₂ Donde "R" representa una cadena lateral específica para cada aminoácido. Los aminoácidos son generalmente clasificados según las propiedades de su cadena lateral en cuatro grupos: ácido, básico, hidrófilo (polar), e hidrófobo (apolar).

Clasificación

Se clasifican según sus radicales R. Hay varios tipos: - Neutros polares: Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln - Neutros no polares ( Apolares o hidrófobos): Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp. - Carga - (ácidos): Asp, Glu. - Carga + (básicos): Lys, Arg, His. En los humanos, algunos aminoácidos se consideran esenciales(deben ser ingeridos en la dieta): Val, Leu, Ile, Phe, Tyr, Met, Thr, Lys, Arg, His. Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como aminoácidos proteicos, y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente, como por ejemplo la hidroxiprolina. Los aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo la beta-alanina o la Biotina.

Propiedades

- Ácido-básicas. : Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. : Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampones. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en el punto isoeléctrico.
- Ópticas. : Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (excepto glicina) por lo cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la izquierda L.
- Químicas. : Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación). : Las que afectan al grupo amino (desaminación). : Las que afectan al grupo R.

Aminoácidos básicos para la vida

Los aminoácidos básicos para la vida y que son codificados en el genoma son 21: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, Selencisteína, triptófano y valina. ------

Véase también

- Aminoácidos/Nomenclatura
- Aminoácidos esenciales
- Tabla aminoácidos

Referencias bibliográficas

- Rodríguez-Sotres,Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002.

Enlace externo

- http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html ja:アミノ酸 ko:아미노산

Molécula

Una molécula es una partícula formada por un conjunto de átomos ligados por enlaces covalentes, de forma que permanecen unidos el tiempo suficiente como para completar un número considerable de vibraciones moleculares. Las moléculas lábiles pueden perder su consistencia en tiempos relativamente cortos, pero si el tiempo de vida medio es del orden de unas pocas vibraciones, estamos ante un estado de transición que no se puede considerar molécula. Hay moléculas de un mismo elemento, como O₂, O₃, N₂, P₄..., pero la mayoría de ellas son uniones entre diferentes elementos. La química orgánica y gran parte de la química inorgánica se ocupan de la síntesis y reactividad de moléculas y compuestos moleculares. La química física y, especialmente, la química cuántica también estudian, cuantitativamente, en su caso, las propiedades y reactividad de las moléculas. La bioquímica se conoce también como biología molecular, ya que estudia a los seres vivos a nivel molecular.

Tipos de enlaces en las moléculas

En las moléculas, se puede imaginar que los pares electrónicos compartidos mantienen unidos a los átomos entre sí. A este enlace se le llama enlace covalente. Dependiendo de la diferencia de electronegatividad entre los átomos, el enlace será puramente covalente, o presentará cierta polaridad o contribución iónica.

Fuerzas intermoleculares

Las moléculas rara vez se encuentran sin interacción entre ellas, salvo en gases enrarecidos. Así, pueden encontrarse en redes cristalinas, como el caso de las moléculas de H₂O en el hielo o con interacciones intensas pero que cambian rápidamente de direccionalidad, como en el agua líquida. El estudio de las interacciones específicas entre moléculas, incluyendo el reconocimiento molecular es el campo de estudio de la química supramolecular. Estas fuerzas son fundamentales para propiedades como la solubilidad o el punto de ebullición. Algunas de ellas, en orden decreciente de intensidad, son:
- puente de hidrógeno
- interacción dipolo-dipolo
- fuerzas de Van der Waals

Descripción

La estructura molecular puede ser descrita de diferentes formas. La fórmula química es útil para moléculas sencillas, como H₂O para el agua o NH₃ para el amoníaco. Contiene los símbolos de cada elemento que contiene la molécula, así como su proporción por medio de los subíndices. Para moléculas más complejas, como las que se encuentran comúnmente en química orgánica, la fórmula química no es suficiente, y vale la pena usar una fórmula estructural, que indica gráficamente la disposición espacial de los distintos grupos funcionales. Cuando se quieren mostrar otras propiedades moleculares (como el potencial eléctrico en la superficie de la molécula), o se trata de sistemas muy complejos, como proteínas, ADN o polímeros, se utilizan representaciones especiales, como los modelos tridimensionales (físicos o representados por ordenador). En proteínas, por ejemplo, cabe distinguir entre estructura primaria (orden de los aminoácidos), secundaria (primer plegamiento en hélices, hojas, giros...), terciaria (plegamiento de las estructuras tipo hélice/hoja/giro para dar glóbulos) y cuaternaria (organización espacial entre los diferentes glóbulos). polímero, 3D (centro izquierda) y 2D (derecha). En el modelo 3D de la izquierda, los átomos de carbón están representados por esferas grises; las blancas representan a los átomos de hidrógeno y los cilíndros representan los enlaces. El modelo es una representación de la superficies molecular, coloreada por áreas de carga eléctrica positiva (rojo) o negativa (azul). En el modelo 3D del centro, las esferas azul claro representan átomos de carbón, las blancas de hidrógeno y los cilindros entre los átomos son los enlaces simples]].

Véase también

- Estereoquímica
- Número de Avogadro
- Volumen molar categoría:Química als:Molekül ja:分子 ko:분자 simple:Molecule th:โมเลกุล

Grupo carboxilo

En química, especialmente en química orgánica y bioquímica, un ácido carboxílico es un compuesto orgánico que contiene un grupo carboxilo: :Estructura de un ácido carboxílico (donde R es un hidrógeno o un grupo orgánico). En las fórmulas químicas, este grupo característico unido a un resto orgánico R se representa como COOH y se denomina grupo carboxilo, grupo carboxi, o simplemente carboxilo. Las moléculas que contienen este grupo funcional se llaman ácidos carboxílicos o ácidos orgánicos. Como dice el nombre, tienen propiedades ácidas; los dos átomos de oxígeno son electronegativos y tienden a atraer a los electrones del átomo de hidrógeno del grupo hidroxilo, por lo que de esta forma se debilita el enlace y es más fácil que se ceda el correspondiente protón, H⁺, quedando el anión del ácido, RCOO^-. Además, en este anión, la carga negativa se distribuye (se deslocaliza) simétricamente entre los dos átomos de oxígeno, de forma que los enlaces carbono-oxígeno adquieren un carácter de enlace parcialmente doble. No son unos ácidos muy fuertes, pero sí más que otros en los que no se produce esa deslocalización electrónica, como por ejemplo los alcoholes. El ión resultante, RCOO^-, se nombra con el sufijo "-ato". Por ejemplo, el anión procedente de la desprotonación del ácido acético se llama ión acetato. Al grupo COO^- se le denomina carboxilato. Generalmente los ácidos carboxílicos son ácidos débiles, con sólo un 1% de sus moléculas disociadas para dar los correspondientes iones, a temperatura ambiente y en disolución acuosa. Los ácidos carboxílicos reaccionan con bases para formar sales. En estas sales el hidrógeno del grupo OH se reemplaza con el ión de un metal, por ejemplo Na⁺. De esta forma, el ácido acético reacciona con bicarbonato de sodio para dar acetato de sodio, dióxido de carbono y agua :CH₃COOH + NaHCO₃ → CH₃COONa + CO₂ + H₂O Los grupos carboxilos reaccionan con los grupos amino para formar amidas. En el caso de aminoácidos que reaccionan con otros aminoácidos para dar proteínas, al enlace de tipo amida que se forma se denomina enlace peptídico. Igualmente, los ácidos carboxílicos pueden reaccionar con alcoholes para dar ésteres, o bien con halogenuros para dar halogenuros de ácido, o entre sí para dar anhídridos. Los ésteres, anhídridos, halogenuros de ácido y amidas se llaman derivados de ácido.

Ejemplos de ácidos carboxílicos

- HCOOH ácido fórmico (se encuentra en insectos, fórmico se refiere a las hormigas)
- CH₃COOH ácido acético o etanoico (se encuentra en el vinagre)
- CH₃CH₂COOH ácido propanoico
- C₆H₅COOH ácido benzoico (el benzoato de sodio, la sal de sodio del ácido benzoico se emplea como conservante)
- Ácido láctico
- Todos los aminoácidos contienen un grupo carboxilo y un grupo amino. Cuando reacciona el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro se forma un enlace amida llamado enlace peptídico. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y tienen en un extremo un grupo carboxilo terminal.
- Todos los ácidos grasos son ácidos carboxílicos. Por ejemplo, el ácido palmítico, esteárico, oleico, linoleico, etcétera. Estos ácidos con la glicerina forman ésteres llamados triglicéridos.

Imagen:Ácido_palmítico.png
Ácido palmítico o ácido hexadecanoico, se representa con la fórmula CH₃(CH₂)₁₄COOH

- Las sales de ácidos carboxílicos de cadena larga se emplean como tensoactivos. Por ejemplo, el estearato de sodio (octadecanoato de sodio), de fórmula CH₃(CH₂)₁₆COO^-Na⁺

Nomenclatura

- Al nombre del hidrocarburo que tiene el mismo número de átomos de carbono se le añade la terminación -ico o -oico y se emplea la palabra ácido para referirse a él. :CH₃CH₂CH₂COOH tiene cuatro átomos de carbono, procede formalmente del hidrocarburo butano, CH₃CH₂CH₂CH₃, por lo que empleando la terminación el ácido se llama ácido butanoico.
- Cuando hay más de un grupo carboxilo o está unido a un ciclo se suele emplear otra nomenclatura. Consiste también en usar el nombre del hidrocarburo del que formalmente procede, pero descontando el número de carbonos del grupo o grupos carboxilo. A este nombre se le añade la terminación carboxílico. :En el ejemplo anterior el ácido butanoico se podría denominar ácido propanocarboxílico, aunque generalmente se emplea la anterior. :Si se tiene un ciclo de seis carbonos unidos por enlaces simples, ciclohexano, en donde un carbono tiene un grupo carboxilo como sustituyente, la molécula se denomina ácido ciclohexanocarboxílico.
- También se emplean nombres no sistemáticos: para los ácidos grasos y otros muy comunes como el ácido fórmico, acético, acrílico, etc. Carboxilo ja:カルボン酸

Grupo amino

En química orgánica, un grupo amino es un grupo funcional derivado del amoniaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno. Se formula según su procedencia como -NH₂, -NRH o -NR₂. Un compuesto que contiene un grupo amino es una amina. Amino ja:アミノ基

Proteína

Las proteínas (del griego Proteion, primero) son macromoléculas de peso molecular elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden presentar una o varias cadenas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
- oligopéptido: número de aminoácidos <10
- polipéptido: número de aminoácidos > 10
- proteína: número de aminoácidos > 50 Las más abundantes de las biomoléculas. Constituyen más del 50 por ciento del peso seco de las células. Son sustancias muy versátiles. Se forman en el ribosoma a partir de la información suministrada por los genes.

Funciones

- Activas. :: Catalizadores (enzimas). :: Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas). :: Transportadora de oxígeno (O²) (hemoglobina). :: Almacenadora (mioglobina). :: Nutrición (ovoalbúmina). :: Defensiva (inmunoglobulinas) y anticuerpos. :: Contráctil (miosina, actinas). :: Visual (rodopsina, iodopsina). :: Energéticas (proteínas del fotosistema II).
- Pasivas. :: Estructural (colágeno, queratina).

Clasificación

- Según la forma: :: Fibrosas (queratina, colágeno). :: Globulares.
- Químicamente: :: Simples u holoproteínas. Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. (fibrosas y globulares). :: Conjugadas o heteroproteínas. Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas. (sólo globulares).

Estructura

Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos. Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
- Estructura primaria.
- Estructura secundaria.
- Nivel de dominio.
- Estructura terciaria.
- Estructura cuaternaria.
- A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares. Ver estructura proteína en: Imagen de estructuras de proteína

Temas relacionados

:: Propiedades de las proteínas, Holoproteínas, Heteroproteínas, Proteómica (o proteinómica).

Lista de proteínas

- Anticuerpos
- Hemoglobina
- Insulina

Véase también

- Cucumisina
- Síntesis proteica

Referencias bibliográficas

- Rodríguez-Sotres,Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002. http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html

Resumen

La Proteína es una sustancia química que forma parte de la materia fundamental de la célula. Son moléculas formadas por una gran cantidad de aminoácidos. Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas. Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albúmina o clara de huevo. son indispensables en la alimentación. ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales para los vertebrados son aquellos que no se pueden sintetizar a partir de otros recursos de la dieta. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácido esenciales, se dice que contiene proteina de alta calidad o buena calidad.
Alguno de estos alimentos son: la carne, los huevos y los lácteos. No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos, por ejemplo, la alanina en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato. En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:

Nótese que para algunos científicos la arginina e histidina son esenciales sólo en niños. Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes. En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemete distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, así que la taurina es esencial en gatos. ja:必須アミノ酸

Hidrófilo

Hidrófilo es el comportamiento de toda partícula (o molécula, más precisamente) que tiene afinidad por el agua. En una solución o coloide, las partículas hidrófilas tienden a acercarse y mantener contacto con el agua.

Véase también

- Agua
- Hidrófobo categoría:Propiedades químicas

Hidrófobo

El término hidrofobia proviene del griego, donde se combinan las palabras hydrós (agua), y fobos (horror). Por lo tanto algo hidrófobo es aquello que tiene horror al agua. En el contexto fisicoquímico, el término se aplica a aquellas sustancias que son repelidas por el agua, o que no se pueden mezclar con el agua. Ejemplos de hidrófobos son los aceites.

Medicina

El hidrófobo padece la enfermedad comúnmente conocida como rabia, caracterizada por una aversión anormal al agua.

Tecnología de impresión Offset

En las zonas hidrófobas de la imagen en plancha se repele el agua, siendo la tinta la que se adhiere a estas zonas, puesto que el sistema de impresión Offset se basa en un equilibrio agua-tinta. Antónimo: hidrófilo categoría: impresión categoría:Propiedades químicas

Polar

- Polo es un deporte que se practica montado a caballo.
- En física:
- Polo magnético
- Órbita polar
- Polos geográficos de la Tierra:
- Polo Norte
- Polo Sur
- En química:
- Molécula polar
- En moda:
- Polo
- En música:
- Polo cante flamenco.

Treonina

La treonina (abreviada Thr o T) es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas, hidrófilo, y codificado por el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG. Su masa es 119,12. Categoría:Aminoácidos neutros polares Categoría:Aminoácidos esenciales ja:スレオニン

Tirosina

La tirosina (abreviada Tyr o Y) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Su nombre sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)-propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina. Es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido esencial, a través de la acción de la fenilalanina hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como productos finales fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por piruvato.
Categoría:Aminoácidos neutros polares Categoría:Fenetilaminas ja:チロシン

Asparagina

La asparagina (asparragina o asparraguina, abreviada Asn o N) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU. A uno de sus subproductos se lo suele culpar del olor de la orina de quien haya consumido espárragos.
Categoría:Aminoácidos neutros polares ja:アスパラギン

Glutamina

La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido glutámico. Está codificada en el ARN mensajero como CAA o CAG Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros aminoácidos presentes en las proteínas o en los alimentos. proteína En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciónes, puede ser considerado como "semiesencial". Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los lácteos, carnes y frutos secos tienen alto contenido en glutamnina. br style="clear:both;"/> Categoría:Aminoácidos neutros polares ja:グルタミン

Glicina

La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GGU, GGC, GGA o GGG. Es el aminoácido más pequeño. Su fórmula química es NH₂CH₂COOH y su masa es 75,07. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.

Véase también

- Ribosoma
- Aminoácido
Categoría:Aminoácidos neutros no polares ja:グリシン

Alanina

Alanina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o GCG. Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina

Véase también

- Ribosoma
Categoría:Aminoácidos neutros no polares ja:アラニン

Leucina

La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. El residuo de su cadena lateral es un terc-butilo(no polar).
Categoría:Aminoácidos esenciales Categoría:Aminoácidos neutros no polares ja:ロイシン

Isoleucina

La isoleucina es uno de los aminoácidos naturales más comunes y también de los codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes. Nutricionalmente, en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales.
Categoría:Aminoácidos esenciales Categoría:Aminoácidos neutros no polares ja:イソロイシン

Prolina

right La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
- Pirrolidín 5-carboxilo) alfa-iminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato. Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13.

Véase también

- Ribosoma
Categoría:Aminoácidos neutros no polares ja:プロリン

Fenilalanina

El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de una letra. La cadena lateral característica de este aminoácido contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos, junto con la tirosina y el triptófano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es también el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina. La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas como la carne, pescado, huevos y productos lácteos. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente La enfermedad genética fenilcetonuria (fue la primera enfermedad genética descubierta ) se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), lo que determina el destino de la fenilalanina hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico causan oligofrenia fenilpirúvica, caracterizada por un coeficiente intelectual inferior a 20. La fenilalanina es parte de la composición del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietéticos, y es muy habitual en bebidas refrescantes y no se recomienda que lo consuman embarazadas ni pacientes fenilcetonuricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad única de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, las que normalmente, son las encargadas de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actúan como potentes analgésicos intrínsecos.La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
Categoría:Aminoácidos esenciales Categoría:Aminoácidos neutros no polares Categoría:Fenetilaminas ja:フェニルアラニン

Ácido

Se denomina ácido a una sustancia que puede ceder protones (iones H⁺). Un ejemplo es el ácido clorhídrico, de fórmula HCl: :HCl → H⁺ + Cl^- (en disolución acuosa) o lo que es lo mismo: :HCl + H₂O → H₃O⁺ + Cl^- El concepto de ácido es el contrapuesto al de base. Para medir la acidez de un medio se utiliza el concepto de pH.

Distintas definiciones de "ácido"

La anterior definición (de ácido) corresponde a la formulada por Brönsted y Lowry en 1923 y generaliza la anterior teoría de ácidos y bases, de Arrhenius, de 1887. En la definición de Arrhenius un ácido es una sustancia que al disociarse produce iones hidrógeno en disolución acuosa. La teoría de Brönsted y Lowry de ácidos y bases también sirve para disoluciones no acuosas; las dos teorías son muy parecidas en la definición de ácido, pero esta última es mucho más general sobre las bases. En 1923 Lewis amplió aún más la definición de ácidos y bases, aunque su teoría no tendría repercusión hasta años más tarde. Según la teoría de Lewis, un ácido es aquella sustancia que puede aceptar un par de electrones. De esta forma se incluyen sustancias que se comportan como ácidos pero no cumplen la definición de Brönsted y Lowry, y suelen ser denominadas ácidos de Lewis. Puesto que el protón, según esta definición, es un ácido de Lewis (tiene vacío el orbital 1s, en donde alojar el par de electrones), todos los ácidos de Brönsted-Lowry son ácidos de Lewis.
- Ejemplos de ácidos de Brönsted y Lowry: HCl, HNO₃, H₃PO₄.
- Ejemplos de ácidos de Lewis: Ag⁺, AlCl₃, CO₂, SO₃.

Fuerza de ácidos y bases

- Un ácido fuerte es aquel que se disocia completamente en el agua, es decir, aporta iones H⁺ pero no los recoge. El ejemplo anterior (ácido clorhídrico) es un ácido fuerte. Otros son el ácido sulfúrico o el ácido nítrico, para estos acidos el pH de una disolución con 0,1 mol de ácido por litro (0,05 mol/L en el caso del ácido sulfúrico que libera 2 protones)será de un cifra en torno a 1.
- Un ácido débil aporta iones H⁺ al medio, pero también es capaz de aceptarlos, formando un equilibrio ácido-base. La mayoría de los ácidos orgánicos son de este tipo, y también algunas sales, como el fosfato de amonio ((NH₄)H₂PO₄). :HAc <=> H⁺ + Ac^- (en disolución acuosa) En este caso (HAc equivale a ácido acético) la doble flecha indica el equilibrio. En relacion al pH para estos ácidos se generan valores entre 4 y 7 para disoluciones con las mismas concentraciones que en el caso anterior.

Algunos ácidos

- Ácido acético
- Ácido bórico
- Ácido clorhídrico
- Ácido graso
- Ácido nítrico
- Ácido ribonucleico
- Ácido sulfúrico
- Ácido tartárico
- Aminoácido
- EDTA

Véase también

- Ácido hidrácido
- Ácido oxácido
- Anfótero
- Constante de acidez
- Éster
- Lluvia ácida
- Oxígeno ja:酸と塩基 ko:산 (화학) simple:Acid th:กรด

Arginina

La arginina es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran de forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los 10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R La L-arginina es un aminoácido condicionalmente esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de células asesinas. La L-arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y el ADN. Puede disminuir el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento así creando también en los hombres una mayor cantidad de semen. Puede aparecer su deficiencia en el embarazo, traumatismos y malnutrición.
Categoría:Aminoácidos neutros no polares Categoría:Aminoácidos esenciales ja:アルギニン

Aminoácidos esenciales

Valina

La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales.
Categoría:Aminoácidos esenciales Categoría:Aminoácidos neutros no polares ja:バリン

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